ridm@nrct.go.th   ระบบคลังข้อมูลงานวิจัยไทย   รายการโปรดที่คุณเลือกไว้

Characterization of Plasmodium falciparum serine hydroxymethyltransferase-A potential antimalarial target

หน่วยงาน สำนักงานพัฒนาวิทยาศาสตร์และเทคโนโลยีแห่งชาติ

รายละเอียด

ชื่อเรื่อง : Characterization of Plasmodium falciparum serine hydroxymethyltransferase-A potential antimalarial target
นักวิจัย : Somchart Maenpuen , Kittipat Sopitthummakhun , Yongyuth Yuthavong , Pimchai Chaiyen , Ubolsree Leartsakulpanich , กิตติพัฒน์ โสภิตธรรมคุณ , ยงยุทธ ยุทธวงศ์ , พิมพ์ใจ ใจเย็น , อุบลศรี เลิศสกุลพาณิช
คำค้น : dTMP cycle , Folate metabolism , Plasmodium falciparum , Pyridoxal-5'-phosphate-dependent enzyme , Serine hydroxymethyltransferase , Ternary-complex kinetics , ศูนย์พันธุวิศวกรรมและเทคโนโลยีชีวภาพแห่งชาติ
หน่วยงาน : สำนักงานพัฒนาวิทยาศาสตร์และเทคโนโลยีแห่งชาติ
ผู้ร่วมงาน : -
ปีพิมพ์ : 2552
อ้างอิง : http://www.nstda.or.th/thairesearch/node/18352
ที่มา : -
ความเชี่ยวชาญ : -
ความสัมพันธ์ : -
ขอบเขตของเนื้อหา : -
บทคัดย่อ/คำอธิบาย :

Serine hydroxymethyltransferase (SHMT) is a ubiquitous enzyme required for folate recycling and dTMP synthesis. A cDNA encoding Plasmodium falciparum (Pf) SHMT was expressed as a hexa-histidine tagged protein in Escherichia coli BL21-CodonPlus (DE3)-RIL. The protein was purified and the process yielded 3.6 mg protein/l cell culture. Recombinant His(6)-tagged PfSHMT exhibits a visible spectrum characteristic of pyridoxal-5'-phosphate enzyme and catalyzes the reversible conversion of l-serine and tetrahydrofolate (H(4)folate) to glycine and 5,10-methylenetetrahydrofolate (CH(2)-H(4)folate). Steady-state kinetics study indicates that His(6)-tagged PfSHMT catalyzes the reaction by a ternary-complex mechanism. The sequence of substrate binding to the enzyme was also examined by glycine product inhibition. A striking property that is unique for His(6)-tagged PfSHMT is the ability to use D-serine as a substrate in the folate-dependent serine-glycine conversion. Kinetic data in combination with expression result support the proposal of SHMT reaction being a regulatory step for dTMP cycle. This finding suggests that PfSHMT can be a potential target for antimalarial chemotherapy.

บรรณานุกรม :
Somchart Maenpuen , Kittipat Sopitthummakhun , Yongyuth Yuthavong , Pimchai Chaiyen , Ubolsree Leartsakulpanich , กิตติพัฒน์ โสภิตธรรมคุณ , ยงยุทธ ยุทธวงศ์ , พิมพ์ใจ ใจเย็น , อุบลศรี เลิศสกุลพาณิช . (2552). Characterization of Plasmodium falciparum serine hydroxymethyltransferase-A potential antimalarial target.
    ปทุมธานี : สำนักงานพัฒนาวิทยาศาสตร์และเทคโนโลยีแห่งชาติ.
Somchart Maenpuen , Kittipat Sopitthummakhun , Yongyuth Yuthavong , Pimchai Chaiyen , Ubolsree Leartsakulpanich , กิตติพัฒน์ โสภิตธรรมคุณ , ยงยุทธ ยุทธวงศ์ , พิมพ์ใจ ใจเย็น , อุบลศรี เลิศสกุลพาณิช . 2552. "Characterization of Plasmodium falciparum serine hydroxymethyltransferase-A potential antimalarial target".
    ปทุมธานี : สำนักงานพัฒนาวิทยาศาสตร์และเทคโนโลยีแห่งชาติ.
Somchart Maenpuen , Kittipat Sopitthummakhun , Yongyuth Yuthavong , Pimchai Chaiyen , Ubolsree Leartsakulpanich , กิตติพัฒน์ โสภิตธรรมคุณ , ยงยุทธ ยุทธวงศ์ , พิมพ์ใจ ใจเย็น , อุบลศรี เลิศสกุลพาณิช . "Characterization of Plasmodium falciparum serine hydroxymethyltransferase-A potential antimalarial target."
    ปทุมธานี : สำนักงานพัฒนาวิทยาศาสตร์และเทคโนโลยีแห่งชาติ, 2552. Print.
Somchart Maenpuen , Kittipat Sopitthummakhun , Yongyuth Yuthavong , Pimchai Chaiyen , Ubolsree Leartsakulpanich , กิตติพัฒน์ โสภิตธรรมคุณ , ยงยุทธ ยุทธวงศ์ , พิมพ์ใจ ใจเย็น , อุบลศรี เลิศสกุลพาณิช . Characterization of Plasmodium falciparum serine hydroxymethyltransferase-A potential antimalarial target. ปทุมธานี : สำนักงานพัฒนาวิทยาศาสตร์และเทคโนโลยีแห่งชาติ; 2552.