ridm@nrct.go.th   ระบบคลังข้อมูลงานวิจัยไทย   รายการโปรดที่คุณเลือกไว้

Serine hydroxymethyltransferase from Plasmodium vivax is different in substrate specificity from its homologues

หน่วยงาน สำนักงานพัฒนาวิทยาศาสตร์และเทคโนโลยีแห่งชาติ

รายละเอียด

ชื่อเรื่อง : Serine hydroxymethyltransferase from Plasmodium vivax is different in substrate specificity from its homologues
นักวิจัย : Kittipat Sopitthummakhun , Somchart Maenpuen , Yongyuth Yuthavong , Ubolsree Leartsakulpanich , Pimchai Chaiyen , กิตติพัฒน์ โสภิตธรรมคุณ , อุบลศรี เลิศสกุลพาณิช , พิมพ์ใจ ใจเย็น
คำค้น : Deoxythymidylate cycle , Folate metabolism , Plasmodium vivax , Pyridoxal-5-phosphate , Serine hydroxymethyltransferase , ศูนย์พันธุวิศวกรรมและเทคโนโลยีชีวภาพแห่งชาติ
หน่วยงาน : สำนักงานพัฒนาวิทยาศาสตร์และเทคโนโลยีแห่งชาติ
ผู้ร่วมงาน : -
ปีพิมพ์ : 2552
อ้างอิง : http://www.nstda.or.th/thairesearch/node/18349
ที่มา : -
ความเชี่ยวชาญ : -
ความสัมพันธ์ : -
ขอบเขตของเนื้อหา : -
บทคัดย่อ/คำอธิบาย :

The putative gene of Plasmodium vivax serine hydroxymethyltransferase (PvSHMT; EC 2.1.2.1) was cloned and expressed in Escherichia coli. The purified enzyme was shown to be a dimeric protein with a monomeric molecular mass of 49 kDa. PvSHMT has a maximum absorption peak at 422 nm with a molar absorption coefficient of 6370 m−1·cm−1. The Kd for binding of the enzyme and pyridoxal-5-phosphate was 0.14 ± 0.01 μm. An alternative assay for measuring the tetrahydrofolate-dependent SHMT activity based on the coupled reaction with 5,10-methylenetetrahydrofolate reductase (EC 1.5.1.20) from E. coli was developed. PvSHMT uses a ternary-complex mechanism with a kcat value of 0.98 ± 0.06 s−1 and Km values of 0.18 ± 0.03 and 0.14 ± 0.02 mm for l-serine and tetrahydrofolate, respectively. The optimum pH of the SHMT reaction was 8.0 and an Arrhenius’s plot showed a transition temperature of 19 °C. Besides l-serine, PvSHMT forms an external aldimine complex with d-serine, l-alanine, l-threonine and glycine. PvSHMT also catalyzes the tetrahydrofolate-independent retro-aldol cleavage of 3-hydroxy amino acids. Although l-serine is a physiological substrate for SHMT in the tetrahydrofolate-dependent reaction, PvSHMT can also use d-serine. In the absence of tetrahydrofolate at high pH, PvSHMT forms an enzyme–quinonoid complex with d-serine, but not with l-serine, whereas SHMT from rabbit liver was reported to form an enzyme–quinonoid complex with l-serine. The substrate specificity difference between PvSHMT and the mammalian enzyme indicates the dissimilarity between their active sites, which could be exploited for the development of specific inhibitors against PvSHMT.

บรรณานุกรม :
Kittipat Sopitthummakhun , Somchart Maenpuen , Yongyuth Yuthavong , Ubolsree Leartsakulpanich , Pimchai Chaiyen , กิตติพัฒน์ โสภิตธรรมคุณ , อุบลศรี เลิศสกุลพาณิช , พิมพ์ใจ ใจเย็น . (2552). Serine hydroxymethyltransferase from Plasmodium vivax is different in substrate specificity from its homologues.
    ปทุมธานี : สำนักงานพัฒนาวิทยาศาสตร์และเทคโนโลยีแห่งชาติ.
Kittipat Sopitthummakhun , Somchart Maenpuen , Yongyuth Yuthavong , Ubolsree Leartsakulpanich , Pimchai Chaiyen , กิตติพัฒน์ โสภิตธรรมคุณ , อุบลศรี เลิศสกุลพาณิช , พิมพ์ใจ ใจเย็น . 2552. "Serine hydroxymethyltransferase from Plasmodium vivax is different in substrate specificity from its homologues".
    ปทุมธานี : สำนักงานพัฒนาวิทยาศาสตร์และเทคโนโลยีแห่งชาติ.
Kittipat Sopitthummakhun , Somchart Maenpuen , Yongyuth Yuthavong , Ubolsree Leartsakulpanich , Pimchai Chaiyen , กิตติพัฒน์ โสภิตธรรมคุณ , อุบลศรี เลิศสกุลพาณิช , พิมพ์ใจ ใจเย็น . "Serine hydroxymethyltransferase from Plasmodium vivax is different in substrate specificity from its homologues."
    ปทุมธานี : สำนักงานพัฒนาวิทยาศาสตร์และเทคโนโลยีแห่งชาติ, 2552. Print.
Kittipat Sopitthummakhun , Somchart Maenpuen , Yongyuth Yuthavong , Ubolsree Leartsakulpanich , Pimchai Chaiyen , กิตติพัฒน์ โสภิตธรรมคุณ , อุบลศรี เลิศสกุลพาณิช , พิมพ์ใจ ใจเย็น . Serine hydroxymethyltransferase from Plasmodium vivax is different in substrate specificity from its homologues. ปทุมธานี : สำนักงานพัฒนาวิทยาศาสตร์และเทคโนโลยีแห่งชาติ; 2552.