ridm@nrct.go.th   ระบบคลังข้อมูลงานวิจัยไทย   รายการโปรดที่คุณเลือกไว้

การทำบริสุทธิ์และคุณลักษณะทางชีวเคมีของทรานกลูทามิเนสจากปลานิล

หน่วยงาน สำนักงานพัฒนาวิทยาศาสตร์และเทคโนโลยีแห่งชาติ

รายละเอียด

ชื่อเรื่อง : การทำบริสุทธิ์และคุณลักษณะทางชีวเคมีของทรานกลูทามิเนสจากปลานิล
นักวิจัย : จิรวัฒน์ ยงสวัสดิกุล , Jirawat Yongsawatkul
คำค้น : Biochemistry , Biological sciences , Biology and biochemistry , BT-B-06-FM-19-4404 , Nile tilapia , Oreochromis niloticus , Tilapia , Transglutaminases , ชีวเคมี , ทรานกลูทามิเนส , ปลานิล , ศูนย์พันธุวิศวกรรมและเทคโนโลยีชีวภาพแห่งชาติ , สาขาวิศวกรรมศาสตร์และอุตสาหกรรมวิจัย , เนื้อปลา
หน่วยงาน : สำนักงานพัฒนาวิทยาศาสตร์และเทคโนโลยีแห่งชาติ
ผู้ร่วมงาน : -
ปีพิมพ์ : 2546
อ้างอิง : http://www.nstda.or.th/thairesearch/node/1618
ที่มา : -
ความเชี่ยวชาญ : -
ความสัมพันธ์ : -
ขอบเขตของเนื้อหา : -
บทคัดย่อ/คำอธิบาย :

เนื้อปลานิล (Oreochromis niloticus) มีกิจกรรมทรานสกลูทามิเนส 60.8 ยูนิต/กรัมตัวอย่าง ซึ่งสูงสุดเมื่อเทียบกับปลาอื่นๆ อีก 11 ชนิดที่ศึกษา เอนไซม์ที่สกัดได้ (crude enzyme) แสดงกิจกรรมสูงสุดที่ 50?ซ แต่มีความคงตัวสูงสุดที่ 6?ซ เอนไซม์ที่สกัดได้สามารถเชื่อมโยงมัยโอซินสายหลัก (myosin heavy chain) เกิดเป็นพอลิเมอร์ขนาดใหญ่ สภาวะที่เหมาะสมสำหรับการเชื่อมโยงมัยโอซินสายหลักคือที่ความเข้มข้นโซเดียม คลอไรด์ 0.4 โมลาร์ นอกจากกิจกรรมของเอนไซม์แล้ว ความสามารถในการเชื่อมโยงมัยโอซินสายหลัก ยังขึ้นอยู่กับการละลายของแอคโตมัยโอซินและการเปิดตัวออกของกลุ่มไลซีนบน โครงสร้างของแอคโตมัยโอซิน ซึ่งเป็นสารตั้งต้นของทรานสกลูทามิเนส และเมื่อทำ crude enzyme ให้เข้มข้นขึ้นด้วย ultrafiltration พบว่า crude enzyme เข้มข้นสามารถเร่งปฏิกิริยาการเชื่อมโยงมัยโอซินสายหลักของซูริมิปลาปากคม ได้ดีที่ 37?ซ และสามารถเพิ่มแรง ณ จุดแตกหักของเจลซูริมิปลาปากคมได้มากกว่า 3 เท่าเมื่อเติม crude enzyme 100 ยูนิต/กรัมซูริมิ เอนไซม์ทรานสกลูทามิเนสจากปลานิลถูกทำให้บริสุทธิ์โดยวิธี ion exchange chromatography, gel filtration และ affinity chromatography โดยความบริสุทธิ์เพิ่มขึ้น 69.8 เท่าและได้ปริมาณผลผลิต 12.9% เอนไซม์บริสุทธิ์มีขนาด 85 กิโลดาลตันและมีค่าพี-ไอเท่ากับ 6.5 เอนไซม์บริสุทธิ์แสดงกิจกรรมสูงสุดในช่วงอุณหภูมิ 37-50?ซ และที่พี-เอช 7.5 เอนไซม์จำเป็นต้องมีแคลเซียมไอออนเพื่อเร่งปฏิกิริยา ดังจะเห็นได้จากการยับยั้งด้วย EDTA และ EGTA ปริมาณแคลเซียมที่เหมาะสมต่อการเร่งปฏิกิริยาคือ 1.25 มิลลิโมลาร์ กิจกรรมของเอนไซม์ลดลงเมื่อความเข้มข้นของโซเดียมคลอไรด์เพิ่มขึ้นในช่วง 0-1.5 โมลาร์ กิจกรรมของเอนไซม์สามารถถูกยับยั้งด้วย chloromercuribenzoic acid (PCMB), N-ethylmaleimide (NEM), iodoacetamide (IAA), คอปเปอร์ไอออน และ ซิงค์ไอออน ซึ่งแสดงว่ากลุ่มซัลฟไฮดริลมีบทบาทในการเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์

บรรณานุกรม :
จิรวัฒน์ ยงสวัสดิกุล , Jirawat Yongsawatkul . (2546). การทำบริสุทธิ์และคุณลักษณะทางชีวเคมีของทรานกลูทามิเนสจากปลานิล.
    ปทุมธานี : สำนักงานพัฒนาวิทยาศาสตร์และเทคโนโลยีแห่งชาติ.
จิรวัฒน์ ยงสวัสดิกุล , Jirawat Yongsawatkul . 2546. "การทำบริสุทธิ์และคุณลักษณะทางชีวเคมีของทรานกลูทามิเนสจากปลานิล".
    ปทุมธานี : สำนักงานพัฒนาวิทยาศาสตร์และเทคโนโลยีแห่งชาติ.
จิรวัฒน์ ยงสวัสดิกุล , Jirawat Yongsawatkul . "การทำบริสุทธิ์และคุณลักษณะทางชีวเคมีของทรานกลูทามิเนสจากปลานิล."
    ปทุมธานี : สำนักงานพัฒนาวิทยาศาสตร์และเทคโนโลยีแห่งชาติ, 2546. Print.
จิรวัฒน์ ยงสวัสดิกุล , Jirawat Yongsawatkul . การทำบริสุทธิ์และคุณลักษณะทางชีวเคมีของทรานกลูทามิเนสจากปลานิล. ปทุมธานี : สำนักงานพัฒนาวิทยาศาสตร์และเทคโนโลยีแห่งชาติ; 2546.