ridm@nrct.go.th   ระบบคลังข้อมูลงานวิจัยไทย   รายการโปรดที่คุณเลือกไว้

Altered large-ring cyclodextrin product profile due to a mutation at Tyr-172 in the amylomaltase of corynebacterium glutamicum

หน่วยงาน สถาบันวิจัยและให้คำปรึกษาแห่ง มหาวิทยาลัยธรรมศาสตร์

รายละเอียด

ชื่อเรื่อง : Altered large-ring cyclodextrin product profile due to a mutation at Tyr-172 in the amylomaltase of corynebacterium glutamicum
นักวิจัย : Wiraya Srisimarat , Jarunee Kaulpiboon , Kuakarun Krusong , Zimmermann, Wolfgang , Piamsook Pongsawasdia
คำค้น : Cloning , Molecular , Corynebacterium glutamicum , Cyclodextrins , Escherichia coli , Genetic vectors , Glycogen debranching enzyme system , Kinetics , Mutant proteins , Mutation , Plasmids , Missense
หน่วยงาน : สถาบันวิจัยและให้คำปรึกษาแห่ง มหาวิทยาลัยธรรมศาสตร์
ผู้ร่วมงาน : -
ปีพิมพ์ : 2555
อ้างอิง : Applied and environmental microbiology 78,20 (2012) pp. 7223-7228 , 0099-2240 , http://dspace.library.tu.ac.th/handle/3517/6617
ที่มา : -
ความเชี่ยวชาญ : -
ความสัมพันธ์ : -
ขอบเขตของเนื้อหา : -
บทคัดย่อ/คำอธิบาย :

Corynebacterium glutamicum amylomaltase (CgAM) catalyzes the formation of large-ring cyclodextrins (LR-CDs) with a degree of polymerization of 19 and higher. The cloned CgAM gene was ligated into the pET-17b vector and used to transform Escherichia coli BL21(DE3). Site-directed mutagenesis of Tyr-172 in CgAM to alanine (Y172A) was performed to determine its role in the control of LR-CD production. Both the recombinant wild-type (WT) and Y172A enzymes were purified to apparent homogeneity and characterized. The Y172A enzyme exhibited lower disproportionation, cyclization, and hydrolysis activities than the WT. The kcat/Km of the disproportionation reaction of the Y172A enzyme was 2.8-fold lower than that of the WT enzyme. The LR-CD product profile from enzyme catalysis depended on the incubation time and the enzyme concentration. Interestingly, the Y172A enzyme showed a product pattern different from that of the WT CgAM at a long incubation time. The principal LR-CD products of the Y172A mutated enzyme were a cycloamylose mixture with a degree of polymerization of 28 or 29 (CD28 or CD29), while the principal LR-CD product of the WT enzyme was CD25 at 0.05 U of amylomaltase. These results suggest that Tyr-172 plays an important role in determining the LR-CD product profile of this novel CgAM. © 2012, American Society for Microbiology.

บรรณานุกรม :
Wiraya Srisimarat , Jarunee Kaulpiboon , Kuakarun Krusong , Zimmermann, Wolfgang , Piamsook Pongsawasdia . (2555). Altered large-ring cyclodextrin product profile due to a mutation at Tyr-172 in the amylomaltase of corynebacterium glutamicum.
    กรุงเทพมหานคร : สถาบันวิจัยและให้คำปรึกษาแห่ง มหาวิทยาลัยธรรมศาสตร์ .
Wiraya Srisimarat , Jarunee Kaulpiboon , Kuakarun Krusong , Zimmermann, Wolfgang , Piamsook Pongsawasdia . 2555. "Altered large-ring cyclodextrin product profile due to a mutation at Tyr-172 in the amylomaltase of corynebacterium glutamicum".
    กรุงเทพมหานคร : สถาบันวิจัยและให้คำปรึกษาแห่ง มหาวิทยาลัยธรรมศาสตร์ .
Wiraya Srisimarat , Jarunee Kaulpiboon , Kuakarun Krusong , Zimmermann, Wolfgang , Piamsook Pongsawasdia . "Altered large-ring cyclodextrin product profile due to a mutation at Tyr-172 in the amylomaltase of corynebacterium glutamicum."
    กรุงเทพมหานคร : สถาบันวิจัยและให้คำปรึกษาแห่ง มหาวิทยาลัยธรรมศาสตร์ , 2555. Print.
Wiraya Srisimarat , Jarunee Kaulpiboon , Kuakarun Krusong , Zimmermann, Wolfgang , Piamsook Pongsawasdia . Altered large-ring cyclodextrin product profile due to a mutation at Tyr-172 in the amylomaltase of corynebacterium glutamicum. กรุงเทพมหานคร : สถาบันวิจัยและให้คำปรึกษาแห่ง มหาวิทยาลัยธรรมศาสตร์ ; 2555.