ridm@nrct.go.th   ระบบคลังข้อมูลงานวิจัยไทย   รายการโปรดที่คุณเลือกไว้

Expression and characterization of a fusion protein-containing cyclodextrin glycosyltransferase from Paenibacillus sp. A11

หน่วยงาน สถาบันวิจัยและให้คำปรึกษาแห่ง มหาวิทยาลัยธรรมศาสตร์

รายละเอียด

ชื่อเรื่อง : Expression and characterization of a fusion protein-containing cyclodextrin glycosyltransferase from Paenibacillus sp. A11
นักวิจัย : Jarunee Kaulpiboon , Wanida Prasong , Vichien Rimphanitchayakit , Murakami, Shuichiro , Aoki, Kenji , Piamsook Pongsawasdi
คำค้น : Cyclodextrin glycosyltransferase , Expression , Fusion protein , Organic solvents , Paenibacillus sp.
หน่วยงาน : สถาบันวิจัยและให้คำปรึกษาแห่ง มหาวิทยาลัยธรรมศาสตร์
ผู้ร่วมงาน : -
ปีพิมพ์ : 2553
อ้างอิง : Journal of basic microbiology. 505 (2010) pp. 427-435 , 0233-111X , http://dspace.library.tu.ac.th/handle/3517/4682
ที่มา : -
ความเชี่ยวชาญ : -
ความสัมพันธ์ : -
ขอบเขตของเนื้อหา : -
บทคัดย่อ/คำอธิบาย :

A recombinant cyclodextrin glycosyltransferase (CGTase) gene fused with thioredoxin (Trx), hexa-histidine (His6) and S-protein (S) at the N terminus and a proline-rich peptide (PRP) at the C terminus, was constructed using the wild-type gene from Paenibacillus sp. A11, the pET-32a vector and Escherichia coli BL21(DE3) as the host cell. The expression levels and enzyme characteristics of the Trx-His6-CGTase-PRP fusion protein, the recombinant CGTase without fusion peptides, and the wild-type CGTase were compared. The maximum specific activity for the Trx-His6-CGTase-PRP fusion enzyme was 2.7 fold higher than that of the non-fusion form at the optimal IPTG concentration. The Trx-His6-CGTase-PRP fusion protein was purified to homogeneity by starch adsorption and Ni-NTA affinity chromatography, with a specific activity of 2,268 units/mg protein at a 61% yield. The ease of purification and the higher enzyme yield were obtained with the fusion form when compared to the non-fusion and wild-type enzymes. The fusion enzyme was superior than its wild-type counterpart in terms of stability against high temperature and organic solvents. Moreover, the fusion enzyme could catalyze the synthesis of cyclodextrins in 20% (v/v) dimethylformamide with a higher product yield of CD7 and CD8 compared to that of the wild-type enzyme in the same buffer-solvent system. © 2010 WILEY-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA, Weinheim.

บรรณานุกรม :
Jarunee Kaulpiboon , Wanida Prasong , Vichien Rimphanitchayakit , Murakami, Shuichiro , Aoki, Kenji , Piamsook Pongsawasdi . (2553). Expression and characterization of a fusion protein-containing cyclodextrin glycosyltransferase from Paenibacillus sp. A11.
    กรุงเทพมหานคร : สถาบันวิจัยและให้คำปรึกษาแห่ง มหาวิทยาลัยธรรมศาสตร์ .
Jarunee Kaulpiboon , Wanida Prasong , Vichien Rimphanitchayakit , Murakami, Shuichiro , Aoki, Kenji , Piamsook Pongsawasdi . 2553. "Expression and characterization of a fusion protein-containing cyclodextrin glycosyltransferase from Paenibacillus sp. A11".
    กรุงเทพมหานคร : สถาบันวิจัยและให้คำปรึกษาแห่ง มหาวิทยาลัยธรรมศาสตร์ .
Jarunee Kaulpiboon , Wanida Prasong , Vichien Rimphanitchayakit , Murakami, Shuichiro , Aoki, Kenji , Piamsook Pongsawasdi . "Expression and characterization of a fusion protein-containing cyclodextrin glycosyltransferase from Paenibacillus sp. A11."
    กรุงเทพมหานคร : สถาบันวิจัยและให้คำปรึกษาแห่ง มหาวิทยาลัยธรรมศาสตร์ , 2553. Print.
Jarunee Kaulpiboon , Wanida Prasong , Vichien Rimphanitchayakit , Murakami, Shuichiro , Aoki, Kenji , Piamsook Pongsawasdi . Expression and characterization of a fusion protein-containing cyclodextrin glycosyltransferase from Paenibacillus sp. A11. กรุงเทพมหานคร : สถาบันวิจัยและให้คำปรึกษาแห่ง มหาวิทยาลัยธรรมศาสตร์ ; 2553.