ridm@nrct.go.th   ระบบคลังข้อมูลงานวิจัยไทย   รายการโปรดที่คุณเลือกไว้

A novel amylomaltase from Corynebacterium glutamicum and analysis of the large-ring cyclodextrin products

หน่วยงาน สถาบันวิจัยและให้คำปรึกษาแห่ง มหาวิทยาลัยธรรมศาสตร์

รายละเอียด

ชื่อเรื่อง : A novel amylomaltase from Corynebacterium glutamicum and analysis of the large-ring cyclodextrin products
นักวิจัย : Wiraya Srisimarat , Areeya Powviriyakul , Jarunee Kaulpiboon , Kuakarun Krusong , Zimmermann, Wolfgang , Piamsook Pongsawasdi
คำค้น : Amylomaltase , Corynebacterium , Cyclization , Large-ring cyclodextrin , Transglucosylation
หน่วยงาน : สถาบันวิจัยและให้คำปรึกษาแห่ง มหาวิทยาลัยธรรมศาสตร์
ผู้ร่วมงาน : -
ปีพิมพ์ : 2554
อ้างอิง : Journal of inclusion phenomena and macrocyclic chemistry. 70,3-4(2011) pp. 369-375 , 0923-0750 , http://dspace.library.tu.ac.th/handle/3517/4659
ที่มา : -
ความเชี่ยวชาญ : -
ความสัมพันธ์ : -
ขอบเขตของเนื้อหา : -
บทคัดย่อ/คำอธิบาย :

Amylomaltase catalyzes the formation of large-ring cyclodextrins (LR-CDs) from starch. This study aims to construct the recombinant amylomaltase from Corynebacterium glutamicum and to characterize the purified enzyme with the emphasis on the profile of LR-CDs production. A novel amylomaltase from Corynebacterium glutamicum ATCC 13032 was cloned and expressed in Escherichia coli BL21 (DE3) using the expression vector pET-19b. The open reading frame of amylomaltase gene of 2,121 bp (encoding the polypeptide of 706 amino acid residues) was obtained with the N-terminal His-tag fragment of 69 bp attached before the start codon of the amylomaltase gene. The deduced amino acid sequence showed a low sequence identity (20-25%) to those thermostable amylomaltases from Thermus sp. The maximum enzyme activity was obtained when the recombinant cells were cultured at 37 °C for 2 h after induction with 0.4 mM isopropyl thio-β-D-galactoside (IPTG). The enzyme was 11-fold purified with a yield of 30% by a HiTrap affinity column. The purified amylomaltase showed a single band of 84 kDa on a 7.5% SDS-PAGE. When the enzyme acted on pea starch, it catalyzed an intramolecular transglucosylation (cyclization) reaction that produced LR-CDs or cycloamyloses (CA). The product profile was dependent on the incubation time and the enzyme concentration. Shorter incubation time gave larger LR-CDs as principal products. At 4 h incubation, the product was composed of a mixture of LR-CDs in the range of CD19-CD50, with CD27-28 as products with highest amount. It is noted that CD19 was the smallest product in all conditions tested. The enzyme also catalyzes intermolecular transglucosylation on various malto-oligosaccharides, with maltose as the smallest substrate. © 2010 Springer Science+Business Media B.V.

บรรณานุกรม :
Wiraya Srisimarat , Areeya Powviriyakul , Jarunee Kaulpiboon , Kuakarun Krusong , Zimmermann, Wolfgang , Piamsook Pongsawasdi . (2554). A novel amylomaltase from Corynebacterium glutamicum and analysis of the large-ring cyclodextrin products.
    กรุงเทพมหานคร : สถาบันวิจัยและให้คำปรึกษาแห่ง มหาวิทยาลัยธรรมศาสตร์ .
Wiraya Srisimarat , Areeya Powviriyakul , Jarunee Kaulpiboon , Kuakarun Krusong , Zimmermann, Wolfgang , Piamsook Pongsawasdi . 2554. "A novel amylomaltase from Corynebacterium glutamicum and analysis of the large-ring cyclodextrin products".
    กรุงเทพมหานคร : สถาบันวิจัยและให้คำปรึกษาแห่ง มหาวิทยาลัยธรรมศาสตร์ .
Wiraya Srisimarat , Areeya Powviriyakul , Jarunee Kaulpiboon , Kuakarun Krusong , Zimmermann, Wolfgang , Piamsook Pongsawasdi . "A novel amylomaltase from Corynebacterium glutamicum and analysis of the large-ring cyclodextrin products."
    กรุงเทพมหานคร : สถาบันวิจัยและให้คำปรึกษาแห่ง มหาวิทยาลัยธรรมศาสตร์ , 2554. Print.
Wiraya Srisimarat , Areeya Powviriyakul , Jarunee Kaulpiboon , Kuakarun Krusong , Zimmermann, Wolfgang , Piamsook Pongsawasdi . A novel amylomaltase from Corynebacterium glutamicum and analysis of the large-ring cyclodextrin products. กรุงเทพมหานคร : สถาบันวิจัยและให้คำปรึกษาแห่ง มหาวิทยาลัยธรรมศาสตร์ ; 2554.