ridm@nrct.go.th   ระบบคลังข้อมูลงานวิจัยไทย   รายการโปรดที่คุณเลือกไว้

Biochemical and structural studies of pseudouridine 55 synthase

หน่วยงาน สถาบันวิจัยและให้คำปรึกษาแห่ง มหาวิทยาลัยธรรมศาสตร์

รายละเอียด

ชื่อเรื่อง : Biochemical and structural studies of pseudouridine 55 synthase
นักวิจัย : Kulwadee Phannachet
คำค้น : Pseudouridine , tRNA , Biochemistry
หน่วยงาน : สถาบันวิจัยและให้คำปรึกษาแห่ง มหาวิทยาลัยธรรมศาสตร์
ผู้ร่วมงาน : -
ปีพิมพ์ : 2548
อ้างอิง : Ph.D., University of Illinois at Urbana-Champaign, 2005, 118 pages , 0542230666 , http://dspace.library.tu.ac.th/handle/3517/3805 , http://dspace.library.tu.ac.th/handle/3517/3805
ที่มา : -
ความเชี่ยวชาญ : -
ความสัมพันธ์ : -
ขอบเขตของเนื้อหา : -
บทคัดย่อ/คำอธิบาย :

On the other hand, the structures reveal insight into possible evolutionary origin of Ψ55S as well as flexibility of the enzyme. Structural comparisons with other families of ΨS reveal that Ψ55S may acquire its ability to recognize a stem-loop RNA substrate by two polypeptide insertions. The structure of apo Ψ55S shows that these two insertions interact with each other. The association of Ψ55S with RNA substrate, however, induces substantial conformational change in one of the insertions, resulting in the disruption of interaction between insertions and association of both insertions with RNA substrate. Sequence alignment of the families of ΨS identifies the conserved aspartic acid discussed previously as the strictly conserved amino acid. Structural alignment identifies the conserved tyrosine, which is part of hydrophobic core in the active site. The role of the conserved tyrosine is less obvious in addition to apparent structural role. Enzymatic activity assay reveals that mutating T. maritima Tyr67 to any other amino acids abolishes the enzymatic activity. Structure of T. maritima Y67F in complex with the 5FU-RNA reveals, however, that the same 5FhΨ product formed by wild-type Ψ55S is also found in the active site. Furthermore, HPLC analysis indicates that 5FhΨ is also formed when 5FU RNA was incubated with either E. coli Y76F or Y76L but not with Y76A. The combined information from structural, biochemical and mutational studies allows us to propose the likely role of the conserved tyrosine as a general base for proton abstraction in ΨS-catalyzed reaction as well as structural role of the hydrophobic phenol ring in the active site.

บรรณานุกรม :
Kulwadee Phannachet . (2548). Biochemical and structural studies of pseudouridine 55 synthase.
    กรุงเทพมหานคร : สถาบันวิจัยและให้คำปรึกษาแห่ง มหาวิทยาลัยธรรมศาสตร์ .
Kulwadee Phannachet . 2548. "Biochemical and structural studies of pseudouridine 55 synthase".
    กรุงเทพมหานคร : สถาบันวิจัยและให้คำปรึกษาแห่ง มหาวิทยาลัยธรรมศาสตร์ .
Kulwadee Phannachet . "Biochemical and structural studies of pseudouridine 55 synthase."
    กรุงเทพมหานคร : สถาบันวิจัยและให้คำปรึกษาแห่ง มหาวิทยาลัยธรรมศาสตร์ , 2548. Print.
Kulwadee Phannachet . Biochemical and structural studies of pseudouridine 55 synthase. กรุงเทพมหานคร : สถาบันวิจัยและให้คำปรึกษาแห่ง มหาวิทยาลัยธรรมศาสตร์ ; 2548.