ridm@nrct.go.th   ระบบคลังข้อมูลงานวิจัยไทย   รายการโปรดที่คุณเลือกไว้

การศึกษาตัวยับยั้งโปรตีเอสในน้ำยางพารา

หน่วยงาน ฐานข้อมูลวิทยานิพนธ์ไทย

รายละเอียด

ชื่อเรื่อง : การศึกษาตัวยับยั้งโปรตีเอสในน้ำยางพารา
นักวิจัย : วรรณภา ศรีธัญรัตน์
คำค้น : PROTEASE INHIBITOR , PLANT DEFENCES , RUBBER LATEX , PROTEASE , HEVEA BRASILIENSIS
หน่วยงาน : ฐานข้อมูลวิทยานิพนธ์ไทย
ผู้ร่วมงาน : -
ปีพิมพ์ : 2542
อ้างอิง : http://www.thaithesis.org/detail.php?id=44191
ที่มา : -
ความเชี่ยวชาญ : -
ความสัมพันธ์ : -
ขอบเขตของเนื้อหา : -
บทคัดย่อ/คำอธิบาย :

จากการศึกษา พบตัวยับยั้งโปรตีเอสในน้ำยางสดจากยางพารา ~i(Hevea brasiliensis)~i โดยพบมากในส่วนของ C-serum ในขณะที่พบเป็นส่วนน้อยใน B-serum เมื่อศึกษาคุณสมบัติของตัว ยับยั้งโปรตีเอสใน C-serum พบว่าทนความร้อนได้ดี ตัวยับยั้งโปรตีเอสใน C-serum ถูกแยก ออกจากโปรตีนอื่นโดยวิธีตกตะกอนโปรตีนด้วยอะซีโตนที่เปอร์เซนต์ความเข้มข้นของอะซีโตนใน ระดับสูง (80-95% โดยปริมาตร) สารสกัดที่ได้เรียกว่า HPI ซึ่งมีน้ำหนักโมเลกุลที่ได้จาก การทำ SDS-PAGE เท่ากับ 5.5 kD เมื่อทดสอบ HPI ที่ได้ หลังการแช่ในน้ำเดือดเป็นเวลา 15 และ 30 นาที พบว่าความสามารถในการยับยั้งโปรตีเอสยังคงเดิม ดังนั้น HPI จึงเป็นโปรตีน ที่ยับยั้งโปรตีเอสที่มีขนาดโมเลกุลของหน่วยย่อยที่เล็กและคงทนต่อความร้อนได้ดีมาก การทดสอบ HPI กับเอนไซม์โปรตีเอสหลายกลุ่ม พบว่า HPI สามารถยับยั้งเอนไซม์ต่างๆ ได้ดีจากมากไปหาน้อย ดังนี้ โปรเนส (57.59%), ไคโมทริปซิน, ทริปซิน (18.05% และ 14.47% ตามลำดับ), ส่วน การทดสอบกับปาเปอิน พบว่า HPI สามารถยับยั้งการทำงานได้เล็กน้อย (7.39%) ในขณะที่ HPI มีผลยับยั้งการทำงานของเทอร์โมไลซินน้อยมาก (4.61%) และไม่มีผลในการยับยั้งการทำงานของ เปบซินและโปรตีเอสจาก ~iAspergillus saitoi~i เลย เมื่อนำ HPI ไปทำบริสุทธิ์ต่อโดย การแยกผ่านคอลัมน์ Sephadex G-75 โดยอาศัยข้อแตกต่างของขนาดโมเลกุล พบว่ารูปแบบใน สภาพธรรมชาติของ HPI น่าจะแบ่งออกเป็น 2 รูปแบบคือ HPI-1 และ HPI-2 โดยทั้งสองรูปแบบ ประกอบไปด้วยโปรตีนหน่วยย่อยที่มีน้ำหนักโมเลกุลที่ได้จากการทำ SDS-PAGE เท่ากันคือ 5.5 kD ส่วนน้ำหนักโมเลกุลที่ได้จากวิธีแยกผ่านคอลัมน์โดยอาศัยข้อแตกต่างของขนาดโมเลกุล พบว่า HPI-1 และ HPI-2 มีน้ำหนักโมเลกุลเท่ากับ 20.8 kD และ 11.7 kD ตามลำดับ จากข้อมูล ที่ได้แสดงว่า รูปแบบสภาพธรรมชาติของ HPI-1 น่าจะประกอบด้วยโปรตีนหน่วยย่อยที่เหมือนกัน อยู่ 4 หน่วยย่อย ส่วน HPI-2 เป็นโปรตีนที่ประกอบด้วยโปรตีนหน่วยย่อยที่เหมือนกัน 2 หน่วยย่อย พบว่าหลังผ่านการต้มในน้ำเดือดเป็นเวลา 30 นาที ความสามารถในการยับยั้งโปรตีเอสของ HPI-1 และ HPI-2 ลดลงเหลือ 90% และ 88% ตามลำดับ ทั้ง HPI-1 และ HPI-2 มีความคงทนต่อสภาวะ กรด-ด่างอยู่ในช่วงที่กว้าง คือ pH 3-11 และความสามารถในการยับยั้งโปรตีเอสของ HPI-1 และ HPI-2 ลดลงเหลือ 38% และ 50% ตามลำดับ ที่ pH 12 ค่า pI ของ HPI-1 และ HPI-2 มีค่า เท่ากับ 4.24 และ 4.17 ตามลำดับ

บรรณานุกรม :
วรรณภา ศรีธัญรัตน์ . (2542). การศึกษาตัวยับยั้งโปรตีเอสในน้ำยางพารา.
    กรุงเทพมหานคร : ฐานข้อมูลวิทยานิพนธ์ไทย.
วรรณภา ศรีธัญรัตน์ . 2542. "การศึกษาตัวยับยั้งโปรตีเอสในน้ำยางพารา".
    กรุงเทพมหานคร : ฐานข้อมูลวิทยานิพนธ์ไทย.
วรรณภา ศรีธัญรัตน์ . "การศึกษาตัวยับยั้งโปรตีเอสในน้ำยางพารา."
    กรุงเทพมหานคร : ฐานข้อมูลวิทยานิพนธ์ไทย, 2542. Print.
วรรณภา ศรีธัญรัตน์ . การศึกษาตัวยับยั้งโปรตีเอสในน้ำยางพารา. กรุงเทพมหานคร : ฐานข้อมูลวิทยานิพนธ์ไทย; 2542.