ridm@nrct.go.th   ระบบคลังข้อมูลงานวิจัยไทย   รายการโปรดที่คุณเลือกไว้

Improved SCFV ANTI-HIV-1 P17 binding affinity guided from the theoretical calculation of pairwise decomposition energies and Computational Alanine Scanning

หน่วยงาน มหาวิทยาลัยเชียงใหม่

รายละเอียด

ชื่อเรื่อง : Improved SCFV ANTI-HIV-1 P17 binding affinity guided from the theoretical calculation of pairwise decomposition energies and Computational Alanine Scanning
นักวิจัย : Tue-Ngeun P. , Kodchakorn K. , Nimmanpipug P. , Lawan N. , Nangola S. , Tayapiwatana C. , Rahman N.A. , Zain S.M. , Lee V.S.
คำค้น : -
หน่วยงาน : มหาวิทยาลัยเชียงใหม่
ผู้ร่วมงาน : -
ปีพิมพ์ : 2556
อ้างอิง : 23146133 , 10.1155/2013/713585 , http://www.scopus.com/inward/record.url?eid=2-s2.0-84888588591&partnerID=40&md5=df2c016f0f2722dad0a26d2450155d2f , http://cmuir.cmu.ac.th/handle/6653943832/931
ที่มา : -
ความเชี่ยวชาญ : -
ความสัมพันธ์ : -
ขอบเขตของเนื้อหา : -
บทคัดย่อ/คำอธิบาย :

Computational approaches have been used to evaluate and define important residues for protein-protein interactions, especially antigen-antibody complexes. In our previous study, pairwise decomposition of residue interaction energies of single chain Fv with HIV-1 p17 epitope variants has indicated the key specific residues in the complementary determining regions (CDRs) of scFv anti-p17. In this present investigation in order to determine whether a specific side chain group of residue in CDRs plays an important role in bioactivity, computational alanine scanning has been applied. Molecular dynamics simulations were done with several complexes of original scFv anti-p17 and scFv anti-p17mutants with HIV-1 p17 epitope variants with a production run up to 10 ns. With the combination of pairwise decomposition residue interaction and alanine scanning calculations, the point mutation has been initially selected at the position MET100 to improve the residue binding affinity. The calculated docking interaction energy between a single mutation from methionine to either arginine or glycine has shown the improved binding affinity, contributed from the electrostatic interaction with the negative favorably interaction energy, compared to the wild type. Theoretical calculations agreed well with the results from the peptide ELISA results. © 2013 Panthip Tue-ngeun et al.

บรรณานุกรม :
Tue-Ngeun P. , Kodchakorn K. , Nimmanpipug P. , Lawan N. , Nangola S. , Tayapiwatana C. , Rahman N.A. , Zain S.M. , Lee V.S. . (2556). Improved SCFV ANTI-HIV-1 P17 binding affinity guided from the theoretical calculation of pairwise decomposition energies and Computational Alanine Scanning.
    เชียงใหม่ : มหาวิทยาลัยเชียงใหม่ .
Tue-Ngeun P. , Kodchakorn K. , Nimmanpipug P. , Lawan N. , Nangola S. , Tayapiwatana C. , Rahman N.A. , Zain S.M. , Lee V.S. . 2556. "Improved SCFV ANTI-HIV-1 P17 binding affinity guided from the theoretical calculation of pairwise decomposition energies and Computational Alanine Scanning".
    เชียงใหม่ : มหาวิทยาลัยเชียงใหม่ .
Tue-Ngeun P. , Kodchakorn K. , Nimmanpipug P. , Lawan N. , Nangola S. , Tayapiwatana C. , Rahman N.A. , Zain S.M. , Lee V.S. . "Improved SCFV ANTI-HIV-1 P17 binding affinity guided from the theoretical calculation of pairwise decomposition energies and Computational Alanine Scanning."
    เชียงใหม่ : มหาวิทยาลัยเชียงใหม่ , 2556. Print.
Tue-Ngeun P. , Kodchakorn K. , Nimmanpipug P. , Lawan N. , Nangola S. , Tayapiwatana C. , Rahman N.A. , Zain S.M. , Lee V.S. . Improved SCFV ANTI-HIV-1 P17 binding affinity guided from the theoretical calculation of pairwise decomposition energies and Computational Alanine Scanning. เชียงใหม่ : มหาวิทยาลัยเชียงใหม่ ; 2556.